蛋白質酶會水解自己嗎?溶酶體內的水解酶都是蛋白質嗎

2025-06-06 09:15:27 字數 2723 閱讀 1815

1樓:影子

蛋白水解酶(protease,proteinase)催化多肽或蛋白質水解的酶的統稱,簡稱蛋白酶。廣泛分部於動物、植物以及細菌當中,種類繁多,在動物的消化道以及體內各種細胞的溶酶體內含量尤為豐富。蛋白酶對機體的新陳代謝以及生物調控起重要作用。

分子量一般在2--3萬左右。蛋白酶按水解底物的部位可分為內肽酶以及外肽酶,前者水解蛋白質中間部分的肽鍵,後者則自蛋白質的氨基或羧基末端逐步降解氨基酸殘基。

自從發現蛋白酶在生物調控過程中的重要作用後,按其生理功能及其專一性來分類。

摺疊非限制性水解蛋白酶。

是指酶的專一性很差,能水解蛋白質中的很多肽鍵,使生成各種小肽甚至遊離氨基酸。這類蛋白酶的生理功能主要是參與體內蛋白質的降解作用,例如胃腸道系統所分泌的各種蛋白酶將體外攝入的食物蛋白消化分解;細胞溶酶體內各種組織蛋白酶能清除體內各種代謝產物。平均壽命為 120天的紅細胞,其血紅蛋白即由組織蛋白酶所降解。

摺疊限制性水解蛋白酶。

是指酶的專一性很強,只作用於某一特定的蛋白質底物,水解其中特定的肽鍵,並隨之產生各種具有不同生理功能的活性多肽或蛋白質。這類蛋白酶在銀困體內即起生物調控作用,它們大多屬於絲氨酸蛋白酶,從其專一性來鋒做念看類似於胰蛋白酶,即只作用於精氨酸或賴氨酸的羧基端所組成的肽鍵。這些蛋白酶和一般的蛋白酶不同,對常見的蛋白質如酪蛋白或血紅蛋白的降解活力很低甚至不起作用,即使對其專一水解的蛋白底物,在構象上也有嚴格要求,底物一旦變性就不能被它降解,而非限胡鬥制性水解的蛋白酶卻相反,蛋白底物變性程度愈大愈易水解。

例如凝血酶在使纖維蛋白原啟用時,在150個精氨酸或賴氨酸殘基的肽鍵中只水解纖維蛋白原α、β兩亞基n 端附近的精-甘肽鍵,釋放出血纖維肽a、b,從而使可溶性的血纖維蛋白原轉變成凝膠網狀的血纖維蛋白。<>

2樓:客內且

由於蛋白酶**豐富,除從動、植物中提取外橡枝螞,還可由細菌大量發酵生產,已廣泛應用於醫療、食品、製革、繅絲等工業,也可作為重要的生化試劑。例如胰凝乳蛋白酶用於白內障摘除手術,使手術簡化,成功率提高;胰蛋白酶對清除壞死組織,消炎化膿,癒合傷口有明顯效果;尿激酶、鏈激酶用於**靜脈血栓,脈管炎;激肽梁埋釋放酶用於改善冠心病,使微血管舒張,血壓下降;彈性蛋白酶對血管硬化搭掘有一定療效;細菌蛋白酶用於皮革脫毛、蠶絲膠膠。凝乳酶用於製造乳酪製品;木瓜或菠蘿蛋白酶用作啤酒穩定劑,能消除由於啤酒冷藏而產生的蛋白質沉澱等。

溶酶體內的水解酶都是蛋白質嗎?

3樓:科創

溶酶體中酶來自於高爾基體的轉運小泡,現已知各類細胞的溶酶體中約含60種酶,包括蛋白質、糖類、脂類等物質的水解酶類,如酸性磷酸脂酶、組織蛋白酶、核糖核酸酶以及芳香基硫酸脂酶a和b等。各類溶酶體所含水解酶也有所不同,大多數溶酶體裡的酶是糖蛋白,但也有例外,如鼠肝細胞和腎細胞溶酶體裡的酶大部分是脂蛋白。

核酶(ribozyme)主要指一類具有催化功能的rna,亦稱rna催化劑。核酶是1982年,cech等研究原生動物四膜蟲rrna時,首次發現rrna基因轉錄產物的i型內含子剪下和外顯子拼接過程可在無任何蛋白質存在的情況下發生,證明了rna具有催化功能。為區別於傳統的蛋白質催化劑,cech給這種具有催化活性的rna 定名為核酶。

1983年altman 等人在研究細菌rnase p時發現,當約400個核苷酸的rna單獨存在時,也具有完成切割rrna前體的功能,並證明了此rna分子具有全酶的活性。隨著研究的深入,cech發現l -19 rna 在一定條件下,能以高度專一性的方式去催化寡聚核苷酸底物的切割與連線。核酶可以識別底物rna的特定序列,並在專一性位點上進行切割,其特異性接近dna 限制性內切酶,高於rnase,具有很大的潛在的應用價值。

核酶的發現,從根本上改變了以往只有蛋白質才具有催化功能的概念,為此,cech和altman也因此獲得了1989年的諾貝爾獎。 自然界中已發現多種核酶,目前主要有四種核酶能用於反式切割靶rna:四膜蟲自身剪接內含子、大腸桿菌rnase p、錘頭狀核酶和髮夾狀核酶。

蛋白酶和蛋白質水解酶有什麼區別?

4樓:拋下思念

中文名稱:蛋白酶英文名稱:protease;proteinase 其他名稱:

蛋白水解酶(proteolytic enzyme) 定義:催化蛋白質中肽鍵水解的酶。根據酶的活性中心起催化作用的基團屬性,可分為:

絲氨酸/蘇氨酸蛋白酶(編號:ec 巰基蛋白酶(編號:ec 金屬蛋白酶(編號:

ec 和天冬氨酸蛋白酶(編號:ec 等。應用學科:

生物化學與分子生物學(一級學科);酶(二級學科)

水解蛋白質肽鍵的一類酶的總稱。按其水解多肽的方式,可以將其分為內肽酶和外肽酶兩類。內肽酶將蛋白質分子內部切斷,形成分子量較小的月示和腖。

外肽酶從蛋白質分子的遊離氨基或羧基的末端逐個將肽鍵水解,而遊離出氨基酸,前者為氨基肽酶後者為羧基肽酶。按其活性中心和最適ph值,又可將蛋白酶分為絲氨酸蛋白酶、巰基蛋白酶、金屬蛋白酶和天冬氨酸蛋白酶。按其反應的最適ph值,分為酸性蛋白酶、中性蛋白酶和鹼性蛋白酶。

工業生產上應用的蛋白酶,主要是內肽酶。

蛋白酶廣泛存在於動物內臟、植物莖葉、果實和微生物中。微生物蛋白酶,主要由黴菌、細菌,其次由酵母、放線菌生產。

催化蛋白質水解的酶類。種類很多,重要的有胃蛋白酶、胰蛋白酶、組織蛋白酶、木瓜蛋白酶和枯草桿菌蛋白酶等。蛋白酶對所作用的反應底物有嚴格的選擇性,一種蛋白酶僅能作用於蛋白質分子中一定的肽鍵,如胰蛋白酶催化水解鹼性氨基酸所形成的肽鍵。

蛋白酶分佈廣,主要存在於人和動物消化道中,在植物和微生物中含量豐富。由於動植物資源有限,工業上生產蛋白酶製劑主要利用枯草桿菌、棲土麴黴等微生物發酵製備。

蛋白質水解酶是水解蛋白質的。

蛋白質可以水解嗎,蛋白質的水解有幾種方法?

酸法水解 通常以5 10倍的20 hcl煮沸迴流16h 20h,或加壓於120攝氏度水解12h,可將蛋白質水解成氨基酸 優點 水解徹底,水解的最終產物是l 氨基酸,沒有旋光異構體的產生。缺點 營養價值較高的色氨酸幾乎全部被破環,而與含醛基的化合物 如糖 作用生成一種黑色物質,稱為腐黑質,因此水解液呈...

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