酶的km越大,酶與底物的親和力越大嗎

2021-03-03 22:19:15 字數 1212 閱讀 4705

1樓:其實不然

不對。酶促反應速度與底物濃度的關係可用米氏方程來表示,酶反應速度與底物濃度之間的定量關係。km值等於酶促反應速度達到最大反應速度一半時所對應的底物濃度,是酶的特徵常數之一。

不同的酶km值不同,同一種酶與不同底物反應km值也不同,km值可近似的反映酶與底物的親和力大小:km值大,表明親和力小;km值小,表明親合力大。米氏方程:

v=vmax[s]/(km+[s]) [s]表示底物濃度,vmax表示最大酶促反應速度。

km值最大的底物,是酶的最適底物

2樓:匿名使用者

應該是km值最小的底物,是酶的最適底物

km值是達到最大反應速度一半時的底物濃度,km越小,達到最大反應速度一半時的底物濃度越小,試想,底物濃度這麼小就能達到最大反應速度的一半,說明酶的催化效果相當好,所以底物也就是最適的底物了。

3樓:san出複葉

首先b是對的,km值是達到最大反應速度一半時的底物濃度,即是說用儘可能低的底物濃度便可以達到最大反應速率的一半,即km越小酶對底物親和力越高,,所以d錯

4樓:匿名使用者

km值是酶的特性常數,只與酶的性質有關,和酶濃度無關。可以用來判斷酶的專一性和酶的天然底物。其物理意義為,當反應速率達到最大反應速率一半時候的底物濃度。

所以,當一種酶作用於幾種底物是,其中km值最小的底物應該稱為該酶的最適底物,及天然底物。

所以,選項d錯誤。

酶促反應裡的米氏常數是越大代表與底物親和越差,那麼有沒有一個具體的數值範圍

5樓:匿名使用者

km值是酶的特徵性常數,只與酶的性質,酶所催化的底物和酶促反應條件(如溫度、ph、有無抑制劑等)有關,與酶的濃度無關。酶的種類不同,km值不同,同一種酶與不同底物作用時,km值也不同。各種酶的km值範圍很廣,大致在10-1~10-6m之間。

這個親和力大小看與什麼酶比較,通常來說,208乘10-6m表示的親和力算大

6樓:匿名使用者

沒有絕對的一個範圍,都是相對的

比如hexokinase的km是0.1mm, glucokinase是10mm,

這兩個酶的功能是一樣的,不過跟反應物的affinity不一樣,glucokinase要小一些

那個已經是很小的km了,不過要看那個反應物在正常情況下的濃度

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